CYPRINUS CARPIO(L.,1758)'DA CYP2E1 VE 3A4 ENZİM AKTİVİTELERİ kitap kapağı
Kitap başlığı:

CYPRINUS CARPIO(L.,1758)'DA CYP2E1 VE 3A4 ENZİM AKTİVİTELERİ

İki Farklı Göldeki Toksik-Karsinojenik Kirliliğin Cyprinus carpio (L.1758)'da CYP450 Enzim Aktiviteleri Üzerine Etkileri

LAP LAMBERT Academic Publishing (2020-07-06 )

Books loader

Omni badge kupun için uygun
ISBN-13:

978-620-2-67700-4

ISBN-10:
6202677007
EAN:
9786202677004
Kitabın dili:
Özet:
Sitokrom P450 (CYP450) monooksijenaz enzim sistemleri faz 1 ve faz 2 enzimleri olarak ilaç biyotranformasyonunda görev alan, PAH, PCB ve dioksinler gibi kimyasal maddeleri, insektisitleri, petrol ürünleri vb. maddeleri metabolize eden sistemlerdir. Balıklarda, karaciğer sitokrom P4502E1 ve buna bağımlı anilin 4-hidroksilaz aktivitesi, sitokrom P4503A4 ve buna bağımlı eritromisin N-demetilaz aktivitesinin PAH, PCB ve dioksinlerle indüklenmesi bu tip organik kirleticilerin varlığının belirlenmesinde erken uyarı sinyali görevi yaptığından, en hassas biyolojik gösterge olarak kullanılmıştır. Bu çalışmada iki ayrı göl (Çavuşçu ve Beyşehir Gölleri) belirlenerek organik kirlilikle ilgili enzim aktivitesini değerlendirmek amacıyla insanların sık tükettikleri bir balık türü olan sazan balığı seçilmiştir. Kirleticiler beslenme zinciriyle doğrudan planktonlarla ya da su ortamındaki diğer tüketici organizmalarla balıklara geçmektedir ve balıktan da tekrar insana geçmektedir. Belirlenen iki göldeki kirlilik enzim aktivite analizlerine göre yorumlanmıştır.
Yayınevi:
LAP LAMBERT Academic Publishing
Websitesi:
https://www.lap-publishing.com/
Yazar:
Hatice Banu KESKİNKAYA, Cengiz AKKÖZ
Sayfa sayısı:
84
Yayın tarihi:
2020-07-06
Hisse:
Mevcut
Kategori:
Biyoloji
Fiyat:
39.90 €
Anahtar kelimeler:
CYP450, CYP2E1, CYP3A4, CYPRINUS CARPIO, toksik, karsinojenik

Books loader

Bültenler

Adyen::diners Adyen::jcb Adyen::discover Adyen::amex Adyen::mc Adyen::visa Adyen::cup Adyen::unionpay Adyen::paypal Paypal CryptoWallet Banka Havalesi

  Alışveriş sepetinde 0 ürün var
Sepeti yenile
Loading frontend
LOADING