Buchcover von ADP-induzierte Tyrosinphosphorylierung in humanen Thrombozyten
Buchtitel:

ADP-induzierte Tyrosinphosphorylierung in humanen Thrombozyten

Proteindomänen-basierte Untersuchung der ADP-induzierten Tyrosinphosphorylierung in humanen Thromboyzten

Südwestdeutscher Verlag für Hochschulschriften (29.05.2012 )

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Omni badge gutscheinfähig
ISBN-13:

978-3-8381-3368-3

ISBN-10:
3838133684
EAN:
9783838133683
Buchsprache:
Deutsch
Klappentext:
Die posttranslationale Modifizierung von Aminosäureresten ist zentraler Bestandteil von Protein-Protein-Interaktion in humanen Zellen. Bei der ADP-induzierten Aggregation von Thrombozyten spielt die Phosphorylierung von Tyrosin eine zentrale Rolle. Phosphotyrosinreste dienen als Bindungsstelle für Src-Homologie 2 (SH2)-Domänen. In dieser Arbeit nutzt Hardy Schweigel die selektiven Bindungseigenschaften rekombinant hergestellter und charakterisierter SH2-Domännen für die qualitative und semi-quantitative Beschreibung der Tyrosinphosphorylierung in stimulierten und/oder inhibierten Thrombozyten. Weiterführend wurden diese Proteindomänen genutzt, um intra-zelluläre und phosphorylierte Bindungspartner aus humanen Thrombozyten zu isolieren. Identifizierte Proteine wurden unabhängig in mehreren Testsystemen validiert und so ein umfangreiches Protein-Protein-Interationsnetzwerk konstruiert, dass detailliertere Einblicke in die ADP-induzierten Signalwege humaner Thrombozyten erlaubt. Die in dieser Arbeit etablierten Methoden können darüber hinaus auf weitere Zelltypen übertragen werden, um Signaltransduktionsprozesse zu untersuchen.
Verlag:
Südwestdeutscher Verlag für Hochschulschriften
Webseite:
https://www.svh-verlag.de
von (Autor):
Hardy Schweigel
Seitenanzahl:
116
Veröffentlicht am:
29.05.2012
Lagerbestand:
Lieferbar
Kategorie:
Medizin
Preis:
53,90 €
Stichworte:
Gerinnung, Signaltransduktion, Adenosindiphosphat, Thrombozyten, Tyrosinphosphorylierung, Posttranslationale Modifikation, SH2-Domänen, Protein-Protein-Interaktionen

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